Equipamento fornecido: “SERVIDOR SILIX® 32* NÚCLEOS E5-2600DT V4”
Fomentado por: FAPESP – Fundação de Amparo à Pesquisa de São Paulo – Processo nº 14/17264-3.
Resumo do processo:
“O estudo de interações proteicas é uma importante área de desenvolvimento para se entender as funções das proteínas. No entanto, essa é também uma das áreas de maior dificuldade experimental, devido à inerente complexidade estrutural de proteínas e peptídeos. Os métodos de elucidação estrutural de alta resolução (e.g. difração de raios-X e ressonância magnética nuclear) são hoje os métodos de escolha para esses tipos de estudos. Entretanto, a grande maioria das proteínas e seus respectivos complexos apresentam grandes dificuldades de serem resolvidos por esses métodos, abrindo a possibilidade para se utilizar métodos alternativos na caracterização estrutural de proteínas e seus complexos. Neste sentido, a espectrometria de massas tipo elétron spray (MS) é uma ferramenta muito atrativa devido às suas características intrínsecas, tais como alta sensibilidade e ampla aplicabilidade. Nosso grupo vem desenvolvendo com sucesso expertise na análise de cross-links para proteínas e peptídeos para elucidação estrutural por MS (da Silva et al, 2013, Fioramonte et al., 2012; Santos et al., 2011a; Santos et al., 2011b; Santos et al., 2010; Iglesias et al., 2010; Iglesias et al., 2009). Neste projeto, pretendemos caracterizar estruturas de proteínas, bem como de complexos proteína-proteína e proteína-peptídeo utilizando MS. Esses experimentos serão realizados por determinação de distâncias atômicas utilizando diferentes cross-linkers que permitirão análises de conformações, bem como a determinação de sítios de interação e enovelamentos proteicos. Além dos dados de cross-linking, dados de experimentos de troca H/D e mobilidade iônica serão utilizados para se obter informações a respeito da dinâmica de proteínas e complexos. Diante desses dados, iremos gerar informações novas e relevantes para o entendimento da estrutura de proteínas isoladas e complexadas, o que ainda é uma condição limitante na elucidação da função molecular e celular das proteínas e peptídeos de interesse biológico. (AU)”. (Fonte: http://bv.fapesp.br/pt/auxilios/95772/novas-fronteiras-em-proteomica-estrutural-caracterizando-estruturas-de-proteinas-e-complexos-protei/?q=14/17264-3)